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<!DOCTYPE html>

<title>Ramachandran-Plot</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Ramachandran-Plot</span></h1>

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<p>Ein <b>Ramachandran-Plot</b> (auch Ramachandran-Diagramm) ist ein <a href="Diagramm" title="Diagramm">Diagramm</a>, das die <a href="Statistische_Verteilung" class="mw-redirect" title="Statistische Verteilung">statistische Verteilung</a> von Kombinationen von jeweils zwei <a href="Diederwinkel" title="Diederwinkel">Diederwinkeln</a> (φ und ψ) eines bestimmten <a href="Protein" title="Protein">Protein</a>-<a href="Backbone_(Biochemie)" title="Backbone (Biochemie)">Backbones</a> darstellt. Es ist nach dem indischen Wissenschaftler <a href="G._N._Ramachandran" title="G. N. Ramachandran">G. N. Ramachandran</a> benannt.

</p>

<p>Mathematisch gesehen ist der Ramachandran-Plot also eine Darstellung einer Funktion <span class="mwe-math-element mwe-math-element-inline"><span class="mwe-math-mathml-inline mwe-math-mathml-a11y" style="display: none;"><math xmlns="http://www.w3.org/1998/Math/MathML" alttext="{\displaystyle f:\left[-\pi ,\pi \right[\times \left[-\pi ,\pi \right[\rightarrow \mathbb {R_{{}+{}}} }">

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<annotation encoding="application/x-tex">{\displaystyle f:\left[-\pi ,\pi \right[\times \left[-\pi ,\pi \right[\rightarrow \mathbb {R_{{}+{}}} }</annotation>

</semantics>

</math></span><img src="./_assets_/eb734a37dd21ce173a46342d1cc64c92/28f407249088f28186dec40918b97e4651108f9c.svg" class="mwe-math-fallback-image-inline mw-invert skin-invert" aria-hidden="true" style="vertical-align: -0.838ex; width:26.459ex; height:2.843ex;" alt="{\displaystyle f:\left[-\pi ,\pi \right[\times \left[-\pi ,\pi \right[\rightarrow \mathbb {R_{{}+{}}} }" loading="lazy"></span>. φ ist der Diederwinkel für die Atome C(i),Cα(i),N(i),C(i+1) und ψ für N(i-1),C(i),Cα(i),N(i). Diese zwei Diederwinkel beschreiben also die <a href="Konformation" title="Konformation">Konformation</a> der <a href="Backbone_(Biochemie)" title="Backbone (Biochemie)">Proteinhauptkette</a> an der Aminosäure i.

</p><p><i>Ramachandran-Plot</i>s sind für jeweilige bestimmte Typen von <a href="Protein" title="Protein">Proteinmolekülen</a> charakteristisch. Man kann anhand eines <i>Ramachandran-Plot</i>s auch die Häufigkeit von <a href="%CE%91-Helix" title="Α-Helix">α-Helices</a>, <a href="%CE%92-Faltblatt" title="Β-Faltblatt">β-Faltblättern</a> und anderer <a href="Protein-Sekund%C3%A4rstruktur" class="mw-redirect" title="Protein-Sekundärstruktur">Protein-Sekundärstrukturen</a> im Molekül abschätzen. Dabei ist aber zu beachten, dass auch die Aminosäuren der Schlaufenregionen, die also nicht die Sekundärstruktur einer <a href="%CE%91-Helix" title="Α-Helix">α-Helix</a> oder eines <a href="%CE%92-Faltblatt" title="Β-Faltblatt">β-Faltblattstranges</a> einnehmen, in einem der energiearmen („erlaubten“) Bereiche des Ramachandranplots liegen müssen. Die Beobachtung, dass die Hauptkettenkonformation einer Aminosäure in dem für <a href="%CE%91-Helix" title="Α-Helix">α-Helices</a> oder <a href="%CE%92-Faltblatt" title="Β-Faltblatt">β-Faltblätter</a> typischen Bereich liegt, bedeutet also nicht, dass diese Aminosäure auch Teil einer α-Helix oder eines <a href="%CE%92-Faltblatt" title="Β-Faltblatt">β-Faltblattstranges</a> ist.

</p><p>Der Ramachandran-Plot ist ein wichtiges Modul in Computerprogrammen, die automatisch die Qualität von Strukturbestimmungen (<a href="Kristallstrukturanalyse" title="Kristallstrukturanalyse">Kristallstrukturanalysen</a>, <a href="Kernspinresonanzspektroskopie" title="Kernspinresonanzspektroskopie">Kernspinresonanzspektroskopie</a>, <a href="Molekulare_Modellierung" title="Molekulare Modellierung">Molekulare Modellierung</a> usw.) von Proteinen überprüfen, zum Beispiel in WHATIF,<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> PROCHECK<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> oder USF.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Alternativ kann ein <a href="Janin-Plot" title="Janin-Plot">Janin-Plot</a> verwendet werden. Diese Überprüfung wird meist als „Validierung“ von Proteinstrukturen bezeichnet. Die Beobachtung, dass alle Aminosäuren einer Proteinstruktur in erlaubten (energiearmen) Bereichen des Ramachandrandiagramms liegen, bedeutet aber nicht, dass die Konformation dieser Bereiche experimentell oder durch Molekulare Modellierung korrekt bestimmt wurde. Die Konformation ist dann lediglich hinsichtlich dieses Parameters der Stereochemie von Proteinen unauffällig. Weiterhin können einzelne Aminosäuren in energiereichen, nicht erlaubten Bereichen des Ramachadrandiagramms liegen. Dies sind meist für die Faltung oder Aktivität des Proteins essentielle Aminosäuren oder Proteinbereiche. Die Evolution hat dann also keine Möglichkeit gefunden, die gegebene Aktivität (z. B. Enzymkatalyse oder Rezeptoraktivierung) mit diesem Faltungstyp in einer energiearmen Konformation der betreffenden Aminosäure zu realisieren. Andererseits können Aminosäuren in nicht erlaubten Bereichen aber auch falsch modelliert sein (Validierung).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>G. N. Ramachandran, C. Ramakrishnan und V. Sasisekharan (1963): <i>Stereochemistry of polypeptide chain configurations.</i> In: <i>J. Mol. Biol.</i> Bd. 7, S. 95–99, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/13990617?dopt=Abstract">PMID 13990617</a>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://kpwu.wordpress.com/2007/02/15/making-ramachandran-plot-by-your-self/">Daten, um die Bereiche in einem Ramachandran-Plot zeichnen zu können</a> (englisch)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://swift.cmbi.umcn.nl/whatif/"><i>WHAT IF homepage.</i></a><span class="Abrufdatum"> Abgerufen am 26. März 2023</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ARamachandran-Plot&rft.title=WHAT+IF+homepage&rft.description=WHAT+IF+homepage&rft.identifier=https%3A%2F%2Fswift.cmbi.umcn.nl%2Fwhatif%2F"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/software/PROCHECK/"><i>PROCHECK home page.</i></a><span class="Abrufdatum"> Abgerufen am 26. März 2023</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ARamachandran-Plot&rft.title=PROCHECK+home+page&rft.description=PROCHECK+home+page&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.ebi.ac.uk%2Fthornton-srv%2Fsoftware%2FPROCHECK%2F"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://xray.bmc.uu.se/usf">USF - Uppsala Software Factory</a></span>

</li>

</ol></div><div><div class="zim-footer">

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